III. Задачи и упражнения по теме: «Аминокислоты. Белки»

1. Состояние ионизации аминокислот. Каждая иони­зируемая группа аминокислоты может находиться в одном из двух состояний - заряженном или нейтральном. Нари­суйте ионные структуры гистидина, преобладающие при рН 1, 4,'8 и 12. Куда будет двигаться гистидин при каждом из этих значений рН в ходе электрофореза - к аноду (+) или катоду (-)?

2. Электрофорез аминокислот на бумаге. Каплю раст­вора, содержащего смесь глицина, аланина, глутаминовой кислоты, лизина, аргинина и гистидина, нанесли на середину полоски бумаги и дали ей высохнуть. Затем бумагу смочили буфером с рН 6,0 и к концам полоски приложили электрическое напряжение.

а) Какая аминокислота будет двигаться к аноду?

б) Какая аминокислота будет двигаться к като­ду?

в) Какая аминокислота останется на стартовой точке или вблизи нее?

3. Обозначение оптических изомеров изолейцина.

а) Сколько хиральных центров имеет молекула изо­лейцина?

б) Сколько оптических изомеров может быть у изо­лейцина?

в) Нарисуйте перспективные формулы всех оптиче­ских изомеров изолейцина?

4. Растворимость: высаливание.

а) Чистые белки большей частью нерастворимы в дис­тиллированной воде, но растворяются в разбавленных соле­вых растворах. Однако при добавлении к водному раствору белка нейтральных солей в высокой концентрации белок вы­падает в осадок. Это явление называют высаливанием. На­пример, большая часть белков растворяется в 0,1М сульфата аммония, но выпадает в осадок, если концентрация сульфата аммония повышается до 3М. После удаления из­бытка сульфата аммония путем диализа белки снова растворяются. Попытайтесь объяснить на молекулярном уровне, почему добавление солей в высоких концентрациях приводит к понижению растворимости белка.

5. Сколько железа содержится в гемоглобине человека весом 70кг? Примем, что объем крови составляет 70 мл/кг и содержание гемоглобина в крови 16 г/100 мл.

6. Миоглобин кашалота имеет следующий аминокислотный состав:

а) Определите общий заряд ферромиоглобина при рН 2, 7 и 9.

б) Определите изоэлектрическую точку миоглобина.

7. Ранние данные о структуре шерсти.

Уильям Астбери первым заметил, что рентгенограмма шерсти указывает на присутствие структурной единицы, по­вторяющейся вдоль волокна с интервалом около 0,54нм. После растяжения шерсти, подвергнутой действию пара, на рентгенограмме появлялись признаки изменения периодич­ности структуры: новая структурная единица повторялась через каждые 0,70нм. После того как обработанная паром шерсть укорачивалась, на рентгенограмме снова возникала периодичность около 0,54нм. Хотя эти наблюдения послу­жили ключом к пониманию молекулярной структуры шер­сти, Астбери не смог в то время их интерпретировать. Ис­ходя из современных данных о структуре шерсти, объясните эти наблюдения.

8. Почему шерсть садится?

Если шерстяной свитер или шерстяные носки постирать в горячей воде, а затем высушить в электросушилке, они становятся меньше. Исходя из того, что известно о структуре α-кератина, как объяснить это явление? Вместе с тем шелк при тех же условиях не дает такой усадки. Объясните, почему.

9. Устойчивость цистин-содержащих белков к нагреванию.

Большинство глобулярных белков при кратковремен­ном нагревании до 65⁰С денатурирует (претерпевает процесс разворачивания цепей) с полной потерей активности. Однако те глобулярные белки, в которых содержится много остатков цистина, денатурируют только при более длительном нагревании до более высоких температур. Одним из таких белков является рибонуклеаза, содержащая 124 аминокислотных остатка в единственной полипептидной цепи, в которой имеется четыре поперечные дисульфидные связи, образованные остатками цистина. Чтобы полипеп­тидная цепь рибонуклеазы развернулась, необходимо на­греть содержащий ее раствор до высокой температуры; если затем быстро охладить его, то ферментативная активность восстанавливается. Можете ли вы указать молекулярную основу такого поведения?

Тема 2. Белки. Ферменты. Гормоны.