Уровни структурной организации белка

Первичной структурой белков называется линейная полипептидная цепь из аминокислот, соединенных между собой пептидными связями(-CO-NH-). Высокую стабильность ей придают ковалентные пептидные связи между α-аминогруппой одной аминокислоты и α-карбоксильной группой другой аминокислоты. Пептидная связь способна к образованию водородных связей, причем каждая из пептидных групп может образовывать две водородные связи с другими группами, в том числе и пептидными. Каждый пептид или полипептидная цепь любой длины имеет N-концевую аминокислоту, содержащую свободную аминогруппу, и С-концевую аминокислоту, содержащую свободную карбоксильную группу. В остове полипептидной цепи чередуются жесткие структуры (плоские пептидные группы) с относительно подвижными участками (—СНR), которые способны вращаться вокруг связей.

Вторичная структура представляет собой способ укладки полипептидной цепи в упорядоченную структуру благодаря образованию водородных связей между пептидными группами одной цепи или смежными полипептидными цепями. По конфигурации вторичные структуры делятся на спиральные (α-спираль) и слоисто-складчатые (β-структура). α-Спираль имеет вид регулярной спирали, образующейся благодаря межпептидным водородным связям в пределах одной полипептидной цепи. Основные особенности α-спирали: образование водородных связей между пептидными группами каждого первого и четвертого аминокислотных остатков; регулярность витков спирали; равнозначность всех аминокислотных остатков в α-спирали независимо от строения их боковых радикалов; боковые радикалы аминокислот не участвуют в образовании α-спирали.

β-Структура. Это разновидность вторичной структуры, которая имеет слабо изогнутую конфигурацию полипептидной цепи и формируется с помощью межпептидных водородных связей в пределах отдельных участков одной полипептидной цепи или смежных полипептидных цепей. Причем возможны варианты β-структур: они могут быть образованы параллельными цепями (N-концы полипептидных цепей направлены в одну и ту же сторону) и антипараллельными (N-концы направлены в разные стороны). Боковые радикалы одного слоя помещаются между боковыми радикалами другого слоя.

В белках возможны переходы от α-структур к β-структурам и обратно вследствие перестройки водородных связей.

Третичной структурой белка называется способ укладки полипептидной цепи в пространстве. По форме третичной структуры белки делятся в основном на глобулярные и фибриллярные(более х-на альфа сп). Глобулярные белки чаще всего имеют эллипсовидную форму, а фибриллярные (нитевидные) белки — вытянутую (форма палочки, веретена).

Спирализация линейной полипептидной цепи уменьшает ее размеры примерно в 4 раза; а укладка в третичную структуру делает ее в десятки раз более компактной, чем исходная цепь.

В стабилизации третичной структуры играют роль связи между боковыми радикалами аминокислот. Эти связи можно разделить на: сильные (ковалентные, наприме S-S мостики-цистиновые мостики) слабые (полярные и ван-дер-ваальсовы).Многочисленные связи между боковыми радикалами аминокислот определяют пространственную конфигурацию белковой молекулы.

Конформация третичной структуры полипептидной цепи определяется свойствами боковых радикалов входящих в нее аминокислот и микроокружением, т. е. средой. При укладке полипептидная цепь белка стремится принять энергетически выгодную форму, характеризующуюся минимумом свободной энергии. Гидрофобные и гидрофильные взаимодействия с водой оказывают ключевое влияние на третичную структуру белка. Только правильная пространственная укладка белка делает его активным; нарушение ее приводит к изменению свойств белка и потере биологической активности (денатурации белка).

Четвертичная структура белка Белки, состоящие из одной полипептидной цепи, имеют только третичную структуру(миоглобин) четвертичная структура представляет собой несколько третичных структур(полипепт цепей), объединенных в единую функциональную молекулу белка.

Контакты между поверхностями субъединиц в четвертичной структуре возможны только за счет полярных групп аминокислотных остатков между которыми образуются многочисленные ионные (солевые), водородные, а в некоторых случаях и дисульфидные связи, которые прочно удерживают субъединицы в виде организованного комплекса.

Билет 10.