Окислительное дезаминирование(прямое и непрямое)

Ок/дезаминирование- преобладающий тип реакции отщипления амино группы от ак с освобождением NH3(искл гистидин.внутримол). Пр-сс протекает в 2 стадии:1-ферм-ая с обр иминокислоты.2-с уч-ем воды и обр-ем NH3 и а-кетокисл). ОксидазаL(ФМНилиФАД) оптимум pH10.Поэтому почти не активна в организме. ОксидазаD(ФАД) преобладающая. Восстан-ые флавиннуклеотиды оксидаз окисляются О,обр-ся H2O2,кот-ая под каталозой расщ-ся на воду и кислород.

Трансдезаминирование. Все природные ак реагируют с а-кетоглутаровой с обр-ем глутаминовой кислоты, а далее глутаматдегидрогеназа окисляет эту кислоту до иминоглутамата, а далее до а-кетокислоты.

2) Реакция образования креатинфосфата.Роль креатинфосфата в организме.Изоферменты креатинфосфокиназы,диагностическое значение определения их активности в сыворотке крови.

Креатин подвергается фосфорилированию в мышцах в состоянии покоя при избытке АТФ.

NH2-C(=NH)-N(-CH3)-CH2-COOH       NH—(PO3H2)-C(=NH)-N(-CH3)-CH2-COOH

КРЕАТИН           КРЕАТИНФОСФАТ(АТФ превращается в АДФ)

Благодаря креатинфосфату концентрация АТР в мышечных клетках поддерживается на постоянном и притом довольно высоком уровне(участвует в энергетич обмене).Исследование активности изоферментов КФК в сыворотке крови имеет важное диагностическое значение. Изоферменты креатинкиназы особо важно исследовать при остром инфаркте миокарда, так как МВ-форма в значительном количестве содержится практически только в сердечной мышце. Повышение активности МВ-формы в сыворотке крови свидетельствует о поражении именно сердечной мышцы.Возрастание активности ферментов сыворотки крови при многих патологических процессах объясняется, прежде всего, двумя причинами: 1) выходом в кровяное русло ферментов из поврежденных участков органов или тканей на фоне продолжающегося их биосинтеза в поврежденных тканях; 2) одновременным повышением каталитической активности некоторых ферментов, переходящих в кровь.

Билет 10

Реакции трансаминирования при участии аланил-аспартатаминотрансферазы.

Для клиники наиболее важными являются аспартат и аланинаминотрансферазы. При острых заболеваниях трансаминазы выходят из органов и попадют в кровь Н-р при инфаркте миокарда АсАТ(митохондр) повышается в 20-30 раз. При гепатите АлАТ повышается(цитозоль).

Коэффициент де Ритиса (известное также как АсАТ/АлАТ и АСТ/АЛТ) — соотношение активности сывороточных АСТ (аспартатаминотрансфераза) и АЛТ (аланинаминотрансфераза). Значение коэффициента в норме составляет 1,33±0,42 или 0,91-1,75

В печени –в цитозоле-АлАТ,в митохондриях-АсАТ.

 

CH3-CH(NH2)-COOH + COOH-(CH2)2-C=O-COOH (АсАТ) СOOH-СH2-С=O-COOH+ COOH-(CH2)2-C-NH2-COOH

 

Аспартат                    альфа-кетоглутарат                                      оксалоацетат

 

СH3-C(NH2)-COOH +COOH-CH2-CH2-C=O-COOH (АлАТ) CH3-C=O-COOH +COOH-CH2-CH2-C(NH2)-COOH

АЛАНИЛ +АЛЬФАКЕТОГЛУТАРАТ=ПИРУВАТ +ГЛУТАМАТ

ОБРАЗОВАНИЕ КРЕАТИНИНА

Конечн ый продукт креатина-креатинин.-этот продукт спонтанной циклизации,ктр образуется при дегидратации креатина.

 

NH2-C(=NH)-N(-CH3)-CH2-COOH   - С(=NH)-N(CH3)-CH2-CO-NH

КРЕАТИН – ВОДА               КРЕАТИНИН

Креатинин выводится с мочой,это постоянная величина,зависящая от мышечной массы.Он не реабсорбируется в почечных канальцах.Креатинин выводится при астении,мышечной дистрофии.

3) Синтез адреналина и норадриналина. Биологическая роль.

Образуются из дофамина за счет декарбоксилирования.Дофа обр-ся из тирозина при гидроксилазе. Тирозин3 -монооксигеназа находится внадпочечниках, мозге ПНС.Простетической группой явл-тетрадигидробиоптерин. Она катализирует реакцию опр-ую скорость синтеза катехоламинов,регулирующих ссс.снижает АД

БИЛЕТ 9