Катаболизм белков и аминокислот

Белки, распадаясь в организме, являются, так же как углеводы и жиры, источником энергии. Организм че­ловека и животных не может обходиться без регулярного поступ­ления белков извне, так как пластическая роль белков (участие в построении разнообразных клеточных структур) пре­восходит их энергетическую ценность. Степень усвоения организмом белка характеризует биологическую ценность последнего, которая будет тем выше, чем ближе аминокислотный состав пищевого белка к составу белков данного организма.

Белки, вводимые с пищей в организм, никогда не включаются в состав тканей и органов без предварительного их расщепления. Распад белковых веществ на более простые, лишенные видовой и тканевой специфичности соединения осуществляется при учас­тии ряда ферментов класса гидролаз. Гидролиз белков может быть либо частичным (до пептидов), либо полным (до аминокислот). Процесс неполного гидролиза белков, при котором распадаются лишь некоторые пептидные связи, ускоряется специфическими ферментами — протеиназами (пептидилпептидогидролазами), важнейшими из которых являются трипсин, пепсин и химотрипсин (основные ферменты ЖКТ).

Пептиды, образовавшиеся в результате действия на белки протеиназ, подвергаются дальнейшему расщеплению до аминокис­лот при участии пептидаз: карбоксипептидаз (отщепляют амино­кислоты от С-конца пептида), аминопептидаз (отщепляют ами­нокислоты от N-конца пептида) и дипептидгидролаз (расщепля­ют дипептиды). В результате совместного действия протеолитических ферментов (протеиназ и пептидаз) белки пищи распадаются до аминокислот. Свободные аминокислоты претерпевают в орга­низме человека и животных различные превращения: часть их ис­пользуется для синтеза белков органов и тканей, часть затрачива­ется на синтез гормонов, витаминов и т.п., часть же, подвергаясь полному распаду, используется в качестве энергетического мате­риала.

В организме осуществляются три типа превращений аминокис­лот:

­ по a-аминогруппе;

­ по карбоксильной группе;

­ по радикалу.

Реакции по a-аминогруппе аминокислот — это в основном ре­акции дезаминирования и переаминирования.

Дезаминирование аминокислот может идти различными путями, но главный из них — окислительное дезаминирование, которое осуществляется в две стадии.

глутамат

иминоглутамат

a-кетоглутарат

 

Переаминирование аминокислот идет главным образом с a-ке-тоглутаровой кислотой согласно уравнению:

аминотрансфераза

a-аминокислота

глутамат

a-кетоглутарат

кетокислота

 

Образовавшаяся глутаминовая кислота вслед за этим претер­певает окислительное дезаминирование, а выделяющаяся при этом a-кетоглутаровая кислота снова вовлекается в реакцию переаминирования с L-аминокислотами.

Реакция переаминирования между L-аминокислотами и a-ке-тоглутаровой кислотой является обратимой, поэтому при опреде­ленных условиях она служит для синтеза L-аминокислот из кетокислот и глутаминовой кислоты. Коферментом трансаминаз выс­тупает витамин В₆.

Реакции по карбоксильным группам аминокислот сводятся в основном к двум процессам: декарбоксилированию и образова­нию аминоациладенилатов.

Реакция декарбоксилирования монокарбоновых аминокислот сопровождается выделением СО₂ и образованием аминов. В большинстве случаев продуктами декарбоксилирования ами­нокислот являются амины, обладающие высокой физиологичес­кой активностью, вследствие чего их называют биогенными ами­нами. Так, при декарбоксилировании гистидина возникает гистамин:

гистамин

декарбоксилаза

гистидин

 

Другой важной реакцией аминокислот по СООН-группе явля­ется образование ими аминоациладенилатов.

Важнейшим типом химических превращений аминокислот, про­текающих с видоизменением радикалов, является переход одних аминокислот в другие, что расширяет возможности синтеза ами­нокислот. Например, при окислении фенилаланина образуется тирозин:

гидроксилаза

тирозин

фенилаланин

 

Аминокислоты, которые не были вовлечены в процессы син­теза тканевых белков или их специфических производных (напри­мер, некоторых гормонов гипофиза, щитовидной железы, надпо­чечников и т. п.) и оказались, таким образом, неиспользованны­ми, подвергаются необратимым процессам распада до конечных продуктов.

Конечными продуктами распада аминокислот в организме яв­ляются: аммиак, мочевина, углекислый газ и вода. Вода поступает в общий метаболический фонд, углекислый газ беспрепятственно выводится из организма. Аммиак непосредственно или в виде со­лей аммония выводится в окружающую среду только у некоторых обитателей гидросферы (крабов, речных раков и др.). Для высших организмов аммиак яв­ляется токсичным соединением, уже в небольших концентрациях оказывающим вредное влияние на их жизнедеятельность. В связи с этим он переводится в безвредные соеди­нения, к числу которых принадлежат аспарагин, глутамин и мо­чевина.

Путь биосин­теза мочевины из углекислого газа и аммиака у животных (в пече­ни) получил название орнитинового цикла. Заключительной реакцией в цикле биосинтеза мочевины явля­ется гидролиз аргинина на орнитин и мочевину. Суть функциони­рования орнитинового цикла заключается в том, что из каждых двух молекул аммиака и одной молекулы углекислого газа полу­чается одна молекула мочевины.

АНАБОЛИЗМ АМИНОКИСЛОТ

Первичный синтез аминокислот в природе осуществляется, главным образом, путем восстановительного аминирования кетокислот и прямого аминирования непредельных кислот.

Прямое аминирование непредельных кислот — реакция, ха­рактерная главным образом для растений и бактерий:

аспартат

фумарат

 

Восстановительное аминирование, представляющее собой об­ращение окислительного дезаминирования аминокислот, являет­ся одним из главных путей синтеза аминокислот. Эта реакция осу­ществляется, как и окислительное дезаминирование, в две ста­дии:

иминопропионат

пируват

НАД+

НАДН.Н+

Н2О

аланин

 

Если в растительных организмах широко представлены реак­ции восстановительного и прямого аминирования кетокислот, то у животных преобладают реакции переаминирования аминокис­лот с соответствующими кетокислотами.

В отличие от растений животные организмы синтезируют око­ло половины белковых (заменимых) аминокислот, а остальные (незаменимые) должны вводиться с пищей.

Недостаток каждой из незаменимых аминокислот в пищевом (для человека) и кормовом (для животных) рационе приводит к нарушению обмена веществ, замедлению роста и раз­вития. Учитывая, что растительные белки, как правило, содержат незначительное количество некоторых незаменимых аминокислот (лизина, триптофана, метионина), их необходимо вводить в пи­щевой рацион.

Пищевая ценность белка определяется, с одной стороны, со­держанием незаменимых аминокислот, а с другой — степенью его усвоения. Чем выше эти показатели, тем лучше качество белка. Белки яйца и молока, обладающие высокой пищевой ценностью, принято считать эталонами при оценке качества различных бел­ков.

ОБМЕН УГЛЕВОДОВ

Углеводный обмен занимает одно из ведущих мест в обмене веществ. При окислении углеводов в организме высво­бождается энергия, которая запасается в макроэргических связях АТФ.

Углеводы выполняют еще одну важнейшую функцию в про­цессе обмена веществ — они являются источником большого чис­ла органических соединений, которые служат исходными веще­ствами для биосинтеза липидов, белков и нуклеиновых кислот.