Кислительно-восстановительные коферменты

Все оксидоредуктазы (см. с. 94) нуждаются в коферменте. Наиболее важные коферменты представлены на схеме. Они могут действовать в растворимой форме (Р) или в виде простетической группы (П). Окислительно-восстановительные реакции, наряду с переносом электронов, часто включают перенос одного или двух протонов. Поэтому обычно принято говорить о переносе восстановительных эквивалентов. Стандартный потенциал E^o' простетической группы (см. с. 24) может значительно отличаться в зависимости от окружения в молекуле фермента.

Пиридиннуклеотиды НАД⁺ (NAD⁺) и НАДФ⁺ (NADP⁺) (1) широко распространены как коферменты дегидрогеназ. Они переносят гидрид-ион (2е^- и 1 H⁺, см. с. 102) и действуют всегда в растворимой форме. НАД⁺ передает восстановительный эквивалент из катаболического пути вдыхательную цепь и тем самым участвует в энергетическом обмене. HАДФ⁺, напротив, является самым важным восстановителем при биосинтезе (см. с. 114).

Флавиновые коферменты ФМН (FMN) и ФАД (FAD) (2, см. с. 86) найдены в дегидрогеназах, оксидазах и монооксигеназах. Обычно оба соединения ковалентно связаны с ферментами. Активной группой обоих коферментов является флавин (изоаллоксазин), имеющий сопряженную систему из трех колец, которая может при восстановлении принимать два электрона и два протона. В ФМН к флавину присоединен фосфорилированный полиол рибит. ФАД состоит из ФМН, связанного с АМФ. Оба соединения являются функционально близкими коферментами.

В липоевой кислоте (3) функцию окислительно-восстановительного центра выполняет внутримолекулярный дисульфидный мостик. Активная липоевая кислота ковалентно связана с остатком лизина (R') молекулы фермента. Липоевая кислота прежде всего участвует в окислительном декарбоксилировании 2-кетокислот (см. с. 136). Дисульфидный мостик также содержится в пептидном коферменте глутатионе (см. с. 278).

Функция убихинона (кофермента Q, 4) как переносчика восстановительного эквивалента в дыхательной цепи будет рассмотрена на с. 142. При восстановлении хинон превращается в ароматический гидрохинон (убихинол). Похожие системы хинон/гидрохинон принимают участие в реакциях фотосинтеза (см. с. 132). К этому классу окислительно-восстановительных систем принадлежат также витамины Е и К (см. с. 352).

Группа гема (5) является окислительно-восстановительным кофактором в дыхательной цепи (см. с. 144), фотосинтезе (см. с. 130), а также в монооксигеназах (см. с. 310) и пероксидазах. В отличие от гемоглобина в этих случаях ион железа меняет валентность. На рисунке показан гем в цитохроме с, ковалентно связанный с двумя остатками цистеина (R₂) белка.

Компонентами дыхательной цепи являются ферментные белки с относительно прочно связанными низкомолекулярными простетическими группами. Такие комплексы у эукариот локализуются во внутренней стороне мембраны митохондрий, а у прокариот – в плазматической мембране. Механизм действия и локализация компонентов дыхательной цепи в тех и других мембранах во многом сходны.

Компоненты дыхательной цепи погружены в двойной липидный слой. Речь идет о большом числе ферментов, коферментов и простетических групп, различных дегидрогеназ и транспортных систем, участвующих в переносе электронов и водорода. Белковые компоненты могут быть выделены из мембраны. Дыхательные цепи микроорганизмов состоят из следующих важнейших, локализованных в мембране, переносчиков атомов водорода или электронов: флавопротеинов, железосерных белков, хинонов и цитохромов.

Флавопротеины – коферменты, в состав которых входит витамин В2, а в качестве простетических групп в них выступают флавинмононуклеотид (ФМН) или флавинадениндинуклеотид (ФАД).

Железосерные белки (FeS-белки) содержат железосероцентры, в которых атомы железа связаны, с одной стороны, с серой аминокислоты цистеина, а с другой – с неорганической сульфидной серой (рис. 4).

Хиноны – жирорастворимые соединения. У грамотрицательных бактерий они представлены убихиноном (кофермент Q) или менахиноном (рис. 5). Хиноны липофильны и поэтому локализуются в липидной фазе мембраны. Они переносят атомы водорода. По сравнению с другими компонентами дыхательной цепи, хиноны содержатся в 10–15-кратном избытке. Они служат «сборщиками» водорода, поставляемого различными коферментами и простетическими группами в дыхательной цепи, и передают его цитохромам. Таким образом, они функционируют в дыхательной цепи на участке между флавопротеинами и цитохромами.

Цитохромы принимают участие на заключительном этапе в цепи переноса электронов. К ним электроны поступают от хинонов. В качестве простетической группы цитохромы содержат гем. Цитохромы окрашены; они отличаются друг от друга спектрами поглощения и окислительно-восстановительными потенциалами. Различают цитохромы а, а ₃, b, c, o и ряд других. Наиболее широко распространен цитохром с. Он найден почти у всех организмов, обладающих дыхательной цепью. Конечные (терминальные) цитохромы дыхательной цепи – это цитохромы а + а ₃ или цитохромоксидаза. Они передают электроны на молекулярный кислород, т. е. катализируют восстановление молекулярного кислорода до воды. В реакционном центре цитохромоксидазы, помимо двух гемов, содержатся два атома меди.

Локализация основных процессов в клетке

Митохондрии - это везикулярные структуры, образуемые наружной и внутренней мембранами (см. рис. 1). Внутренняя мембрана образует складки, или кристы, окружающие матрикс.