Как называется растворение осадка белка в избытке солей?

1) денатурацией

2) гель-фильтрацией

3) диализом

4) адсорбционной пептизацией

 

90. Конечными продуктами распада крахмала под действием амилазы являются:

1) глюкоза

2) фруктоза

3) мальтоза

4) декстрины

5) сахароза

 

91. Принцип метода определения активности диастазы мочи по Вольгемуту основан на нахождении:

1) наименьшего количества фермента, необходимого для расщепления крахмала

2) наибольшего количества крахмала, расщепленного ферментом

3) наибольшего количества фермента, необходимого для расщепления гликогена

4) наименьшего количества фермента, необходимого для полного расщепления крахмала

 

92. Окраска нерасщепленного крахмала с иодом:

1) желтая

2) коричневая

3) фиолетовая

4) синяя

 

93. Биологическое значение внутреннего фактора Кастла:

1) участвует во всасывании железа

2) выводит из организма холестерол

3) обеспечивает всасывание витамина В₁₂

4) усиливает секрецию соляной кислоты в желудке

5) активирует панкреатическую липазу

 

94. Какую окраску дают с иодом конечные продукты расщепления крахмала:

1) синюю

2) красно-бурую

3) розовую

4) желтую

5) зеленую

 

Как называется дополнительная группа фермента, прочно связанная с его белковой частью?

1) кофермент

2) холофермент

3) апофермент

4) простетическая группа

 

96. При определении активности диастазы мочи по Вольгемуту степень расщепления крахмала оценивается реакцией с:

1) нингидрином

2) фенолфталеином

3) ортотолуидином

4) иодом

 

На каком свойстве ионов основано их расположение в ряду Гофмейстера?

1) молекулярной массе

2) дегидратирующей способности

3) электрофоретической подвижности

4) способности к денатурации

 

98. Какие общие свойства характерны для ферментов и неорганических катализаторов:

1) не сдвигают равновесия реакции

2) высокая специфичность

3) не расходуются в процессе реакции

4) активность не зависит от температуры

 

При каком значении рН большинство ферментов проявляет максимальную активность?

1) кислом, рН = 1,5 – 2,0

2) щелочном, рН = 8,0 – 9,0

3) близком к нейтральному

4) только при рН = 7,0

 

100. Доказательством белковой природы ферментов является то, что они:

1) состоят из аминокислот

2) имеют первичную структуру

3) денатурируют под действием экстремальных воздействий – t⁰=100⁰C, соли тяжёлых металлов и др.

4) имеют низкую молекулярную массу

5) содержат металлы

 

101. Систематические исследования по изучению специфичности ферментов провёл:

1) Луи Пастер

Эмиль Фишер

3) Джеймс Самюр

4) Джон Нортроп

 

102. Очищенный фермент уреазу в кристаллическом виде впервые получил:

1) Луи Пастер

2) Эмиль Фишер

3) Джеймс Самнер

4) Джон Нортроп

 

103. Превращение ферментом субстрата в продукт осуществляется:

1) всей поверхностью молекулы фермента

2) аллостерическим центром

3) каталитическим участком активного центра

4) центром связывания с субстратом

 

104. Ферменты из класса оксидоредуктаз катализируют:

1) окислительно-восстановительные реакции

2) реакции межмолекулярного переноса атомов, групп атомов

3) реакции гидролиза

4) присоединение групп по двойным связям

5) реакции изомеризации молекул

 

105. Ферменты из класса трансфераз катализируют:

1) окислительно-восстановительные реакции

2) реакции межмолекулярного переноса атомов, групп атомов

3) реакции гидролиза

4) присоединение групп по двойным связям

5) реакции изомеризации молекул

 

106. Ферменты из класса гидролаз катализируют:

1) окислительно-восстановительные реакции

2) реакции межмолекулярного переноса атомов, групп атомов

3) реакции гидролиза

4) присоединение групп по двойным связям

5) реакции изомеризации молекул

 

107. Ферменты из класса лиаз катализируют:

1) перенос электронов, окислительно-восстановительные реакции

2) реакции межмолекулярного переноса атомов, групп атомов

3) реакции гидролиза

4) присоединение групп по двойным связям

5) реакции изомеризации молекул

 

108. Ферменты из класса изомераз катализируют:

1) окислительно-восстановительные реакции

2) реакции межмолекулярного переноса атомов, групп атомов

3) реакции гидролиза

4) присоединение групп по двойным связям

5) перенос групп внутри молекулы с образованием изомерных форм

 

109. Ферменты из класса лигаз катализируют:

1) перенос групп (с участием молекул воды)

2) реакции гидролиза

3) присоединение групп по двойным связям

4) реакции изомеризации молекул

5) образование новых связей, сопряжённых с расходованием АТФ

 

110. Характерные особенности, отличающие ферменты от неорганических катализаторов:

1) термостабильность

2) высокая субстратная специфичность

3) расходуются в результате катализа

4) зависимость от активаторов и ингибиторов

5) растворимость

 

111. Скорость ферментативных реакций простых ферментов зависит от:

1) концентрации субстрата

2) концентрации продукта

3) концентрации фермента

4) молекулярной массы фермента

5) денатурирующих агентов

 

112. 1 международная единица активности фермента – это такое его количество, которое нарабатывает:

1) 1 моль продукта за 1 минуту

2) 1 мкмоль продукта за 1 минуту

3) 1 мкмоль продукта за 1 секунду

4) 1 моль продукта за 1 секунду

5) 1 грамм продукта за 1 час

 

113. Кофакторами ферментов могут являться:

1) липиды

2) углеводы

3) ионы металлов

4) нуклеиновые кислоты

5) коферментные формы витаминов

 

114. Изоферменты – это множественные формы ферментов, которые:

1) катализируют разные реакции

2) катализируют одну и ту же реакцию

3) различаются по физико-химическим свойствам

4) не различаются по физико-химическим свойствам

 

115. Наличие изоформ ферментов определяется следующими причинами:

1) тканевыми особенностями метаболизма

2) дифференцировкой тканей в онтогенезе

3) возрастом

4) полом

5) регуляторными особенностями метаболизма

 

116. Аллостерические ферменты отличаются от простых ферментов:

1) кинетикой реакций

2) наличием регуляторного центра

3) наличием 2 и более полипептидных цепей (субъединиц)

4) наличием нативной формы только в третичной структуре

 

117. Активность ферментов регулируется в результате:

1) полного гидролиза фермента

2) частичного протеолиза профермента

3) модификации одного фермента другим

4) ретроингибирования продуктами реакции аллостерического фермента

 

118. Наиболее выраженная активность фермента лактатдегидрогеназы наблюдается в ткани:

1) предстательной железы

2) печени

3) миокарда

4) костной

5) скелетной мышцы

 

119. При инфаркте миокарда повышается активность:

1) аспартатаминотрансферазы

2) карбамоилфосфатсинтетазы

3) креатинфосфокиназы МВ

4) креатинфосфокиназы ВВ

5) ЛДГ₅